死磕二十多年终获突破 科学家揭示这类常见蛋白

多年前，科学家发现，在各种类型的真核细胞中（包括人类细胞），普遍存在一类叫作LanCL的蛋白，然而始终不了解它的功能。近日，在伊利诺伊大学香槟分校（University of Illinois Urbana-Champaign）与牛津大学（University of Oxford）的合作之下，科学家们首度揭示，LanCL蛋白有着逆转蛋白损伤的重要功能，它能通过添加谷胱甘肽修饰蛋白损伤位点，使异常激活的激酶失活。

这篇论文近日发表在顶尖学术期刊《细胞》上，代表着科学家们经过二十多年，为理解这类蛋白质在真核细胞中的重要性迈出关键一步。

科学家们很早就在细菌中发现一种叫作LanC的酶，能够产生被称为lanthipeptides的小蛋白。Lanthipeptides能够在被修饰后的丝氨酸或苏氨酸上添加一个巯醇基团。此后，科学家在不同的真核细胞中都发现了类似的蛋白质，这种蛋白质因此被叫做LanC-Like蛋白或LanCL蛋白。

“几乎在所有复杂生物体中都存在LanCL蛋白，包括人类。尽管科学家们已经对这类蛋白质进行了超过20年的研究，但我们依然不清楚它们的功能，先前的诸多假设都被后续实验证明不成立。” 本论文通讯作者之一Wilfred van der Donk教授解释道。

2015年，科学家对这种蛋白在真核细胞中功能的研究终于有了第一个突破。伊利诺伊大学香槟分校生物化学系Satish Nair教授领导的研究团队解析了细菌中一种含LanC蛋白的复合物晶体结构。他们发现，该蛋白能与激酶结合，这种酶通过添加磷酸基团修饰蛋白质。

受这一发现的启发，研究人员测试了LanCL蛋白是否也能与真核细胞中的激酶结合。实验结果表明，真核细胞中的LanCL蛋白果然能与各种激酶结合，包括AKT和mTOR。

那么在真核细胞里，LanCL蛋白与激酶结合起到什么作用呢？